Научная статья
УДК 543.645.6
DOI: doi.org/10.48612/dalrybvtuz/2024-69-01
EDN: ATJWKY
Новый сшитый противомикробный пищевой пептид: физико-химические свойства и прогнозируемая биологическая активность
Шолпан Сергеевна Валиева
Южно-Уральский государственный аграрный университет, Троицк, Россия,
аспирант,
ORCID: 0009-0006-8660-3456,
e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript.
Елизавета Андреевна Улитина
Южно-Уральский государственный аграрный университет, Троицк, Россия,
аспирант,
ORCID: 0009-0006-8660-4527,
e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript.
Сергей Леонидович Тихонов
Уральский государственный аграрный университет, Екатеринбург, Россия; Уральский государственный лесотехнический университет, Екатеринбург, Россия,
доктор технических наук, профессор, директор НОЦ «Прикладные нанобиотехнологии»,
ORCID: 0000-0003-4863-9834,
e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript.
Наталья Валерьевна Тихонова
Уральский государственный аграрный университет, Екатеринбург, Россия,
доктор технических наук, профессор, зав. кафедрой пищевой инженерии аграрного производства,
ORCID: 0000-0001-5841-1791
Мария Сергеевна Тимофеева
Уральский государственный медицинский университет, Екатеринбург, Россия,
студентка 6-го курса, ORCID: 0000-0001-7760-1427
Аннотация. На основании литературных данных и информации, представленной в базе данных антимикробных пептидов (АМП) APD, спроектирован сшитый катионный гидрофобный альфаспиральный АМП пептид с низкой молекулярной массой, состоящий из 22 аминокислотных остатков. Процентное содержание каждой аминокислоты в пептиде следующее, %: Leu – 14, Cys, Ala, Trp, Pro, Asp и His по 9, Gly и Glu по 5, Lys – 18 и Arg – 14. Общее гидрофобное соотношение, определенное APD на уровне 41 %, общий чистый заряд равен + 6,5, гидрофобность пептида по Уимли-Уайту в целом остатке на уровне 4,14, молекулярная масса равна 2714,297 Да, молекулярная формула C123H199N41O25S2. Потенциал связывания с белками (индекс Бомана) составляет 2,57 ккал / моль. Последовательность пептида содержит четное количество Cys и может образовывать связанную дульсульфидными связями дефензиноподобную бета-структуру (~ 16-60 остатков АА); спиральные структуры, содержащие S-S связь (и) или множественные тиоэфирные связи, как в лантибиотиках. Теоретически созданный сшитый пептид является новым АМП, так как не идентифицируется в известных базах АМП, и характеризуется антимикробной активностью, что подтверждается исследованиями, проведенными в базе АМП DRAMP.
Ключевые слова: антимикробные пептиды, биологическая активность, заряд, гидрофобность, последовательность аминокислот
Список источников
1. Yuan, H., Luo, Z., Ban, Z. et al. Bioactive peptides of plant origin: distribution, functionality, and evidence of benefits in food and health. Food Funct. 2022;13(6):3133–3158. doi: 10.1039/ D1FO04077.
2. Daliri, E.B.-M.; Lee, B.H.; Oh, D.H. Current Trends and Perspectives of Bioactive Peptides. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2018. 58. 2273–2284.
3. Rutherfurd-Markwick, K.J. Food Proteins as a Source of Bioactive Peptides with Diverse Functions. Br. J. Nutr. 2012. 108. S. 149–157.
4. Liu, M.; Wang, Y.; Liu, Y.; Ruan, R. Bioactive Peptides Derived from Traditional Chinese Medicine and Traditional Chinese Food: A Review. Food Res. Int. 2016. 89. 63–73.
5. Sun, B.; Li, D.; Mao, R.-X.; Li, H.; Wang, J.-B.; Li, Y. Anti-diabetic Effects of Panax ginseng Oligopeptides in Jilin Province on Diabetes Mice. Biotechnol. Bull. 2016. 22. 62–65.
6. Li, D.; Liu, R.; Li, H.; Chen, Q.-H.; Zhang, Z.-F.; Wang, J.-B. Hypolipidemic Effect of Oligopeptide Derived from Panax ginseng Grown in Jilin Province on Rats with Hyperlipidemia. Food Sci. 2017. 38. 227–232.
7. Mishra, J.; Rajput, R.; Singh, K.; Puri, S.; Goyal, M.; Bansal, A.; Misra, K. Antibacterial Natural Peptide Fractions from Indian Ganoderma Lucidum. Int. J. Pept. Res. Ther. 2018. 24. 543–554.
8. Guo, Z.; Lin, D.; Guo, J.; Zhang, Y.; Zheng, B. In Vitro Antioxidant Activity and In Vivo Anti-Fatigue Effect of Sea Horse (Hippocampus) Peptides. Molecules. 2017. 22 482.
9. Liang, R.; Fan, C.; Li, Y.; Zeng, Q.-H.; Liu, R.; Guo, X.-F. Immunomodulatory Effects of Low Molecular Weight Peptide of Colla Corii Asini. Sci. Technol. Food Ind. 2019. 40. 306–310.
10. Sun, B.; Li, D.; Mao, R.-X.; Li, H.; Wang, J.-B.; Li, Y. Anti-diabetic Effects of Panax ginseng Oligopeptides in Jilin Province on Diabetes Mice. Biotechnol. Bull. 2016, 22, 62–65 Li, D.; Liu, R.; Li, H.; Chen, Q.-H.; Zhang, Z.-F.; Wang, J.-B. Hypolipidemic Effect of Oligopeptide Derived from Panax ginseng Grown in Jilin Province on Rats with Hyperlipidemia. Food Sci. 2017. 38. 227–232.
11. Xu, M.; Chen, Q.; Fan, R.; Wang, J.; Li, Y. Anti-Inflammation Effect of Small Molecule Oligopeptides Prepared from Panax ginseng C. A. Meyer in Rats. Molecules 2019. 24. 858.
12. Boucher HW, Talbot GH, Bradley JS, Edwards JE, Gilbert D, Rice LB, Scheld M, Spellberg B, Bartlett J (2009) Bad bugs, no drugs: no ESKAPE! An update from the Infectious Diseases Society of America. Clin Infect Dis 48:1–12
13. Wang G, Li X, Wang Z.APD3: the antimicrobial peptide database as a tool for research and education. Nucleic Acids Res. 2016, 4 января;44 (D1): D1087-93. doi: 10.1093/nar/gkv1278.
14. Kreutzberger MA, Pokorny A, Almeida PF. Daptomycin-Phosphatidylglycerol Domains in Lipid Membranes. Langmuir. 2017 Nov 28;33(47):13669-13679. doi: 10.1021/acs.langmuir.7b01841.
15. Wang G. The antimicrobial peptide database provides a platform for decoding the design principles of naturally occurring antimicrobial peptides. Protein Sci. 2020 Jan;29(1):8-18. doi: 10.1002/pro.3702.
16. Wang G. The antimicrobial peptide database provides a platform for decoding the design principles of naturally occurring antimicrobial peptides. Protein Sci. 2020 Jan;29(1):8-18. doi: 10.1002/pro.3702.
17. Takahashi D. et al.. Structural determinants of host defense peptides for antimicrobial activity and target cell selectivity. Biochimie 2010; 92 (9); 1236–1241. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2010.02.023
18. Liu, Y., Du, Q., Ma, C., Xi, X., Wang, L., Zhou, M. et al. (2019) Structure–activity relationship of an antimicrobial peptide, Phylloseptin-PHa: balance of hydrophobicity and charge determines the selectivity of bioactivitie. Drug Design, Development and Therapy, 13, 447–458
19. Zorzi, A., Deyle, K. & Heinis, C. (2017) Cyclic peptide therapeutics: past, present and future. Current Opinion in Chemical Biology. 38. 24–29
20. Mohamed, Y.F., Abou-Shleib, H.M., Khalil, A.M., El-Guink, N.M. & El-Nakeeb, M.A. (2016) Membrane permeabilization of colistin toward pan-drug resistant gram-negative isolates. Brazilian Journal of Microbiology. 47. 381–388.
21. Epand, R.F., Lehrer, R.I., Waring, A., Wang, W., Maget-Dana, R., Lelievre, D. et al. (2003) Direct comparison of membrane interactions of model peptides composed of only Leu and Lys residues. Biopolymers. 71. 2–16.
22. Zheng, M., Pan, M., Zhang, W., Lin, H., Wu, S., Lu, C. et al. (2021) Poly(α-L-lysine)-based nanomaterials for versatile biomedical applications: current advances and perspectives. Bioactive Materials. 6. 1878–1909.
23. Gopal, R., Seo, C.H., Song, P.I. & Park, Y. (2013) Effect of repetitive lysine–tryptophan motifs on the bactericidal activity of antimicrobial peptides. Amino Acids. 44. 645–660.
24. Xi, Y., Song, T., Tang, S., Wang, N. & Du, J. (2016) Preparation and antibacterial mechanism insight of polypeptide-based micelles with excellent antibacterial activities. Biomacromolecules. 17. 3922–3930.
25. Nguyen L. et al.The expanding scope of antimicrobial peptide structures and their modes of action. Trends Biotechnol. 2011; 29 (9): 464–472. https://doi.org/10.1016/ j.tibtech.2011.05.001.
26. Jenssen H. et al. Peptide antimicrobial agents. Clin. Microbiol. Rev. 2016; 19 (3):491–511. https://doi.org/10.1128/CMR.00056-05.
© Валиева Ш. С., Улитина Е. А., Тихонов С. Л., Тихонова Н. В., Тимофеева М. С., 2024
Для цитирования: Валиева Ш. С., Улитина Е. А., Тихонов С. Л., Тихонова Н. В., Тимофеева М. С. Новый сшитый противомикробный пищевой пептид: физико-химические свойства и прогнозируемая биологическая активность // Научные труды Дальрыбвтуза. 2024. Т. 69, № 3. С. 8–17.
Статья поступила в редакцию 10.09.2024; одобрена после рецензирования 17.09.2024; принята к публикации 30.09.2024.
Origrnal article
A new cross-linked antimicrobial food peptide: physico-chemical properties and predicted biological activity
Sholpan S. Valieva
South Ural State Agrarian University, Troitsk, Russia,
Postgraduate student,
ORCID: 0009-0006-8660-3456
e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript.
Elizaveta A. Ulitina
South Ural State Agrarian University, Troitsk, Russia,
Postgraduate student,
ORCID: 0009-0006-8660-4527
e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript.
Sergey L. Tikhonov
Ural State Agrarian University, Ekaterinburg, Russia; Ural State Forestry Engineering University, Ekaterinburg, Russia;
Doctor of Technical Sciences, Professor, Director of the Research Center «Applied Nanobiotechnology»,
ORCID: 0000-0003-4863-9834
e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript.
Natalia V. Tikhonova
Ural State Agrarian University, Ekaterinburg, Russia,
Doctor of Technical Sciences, Professor, Head of the Department of Food Engineering of Agricultural Production,
ORCID: 0000-0001-5841-1791
Maria S. Timofeeva
Ural State Medical University, Ekaterinburg, Russia,
Student, ORCID: 0000-0001-7760-1427
Abstract. Based on the literature data and information provided in the antimicrobial peptides (AMP) database APD, we have designed a cross-linked cationic hydrophobic alphaspiral AMP peptide with a low molecular weight consisting of 22 amino acid residues. The percentage of each amino acid residue in the peptide is as follows, %: Leu – 14, Cys – Ala, Trp, Pro, Asp and His by 9, Gly and Glu by 5, Lys - 18 and Arg - 14. The total hydrophobic ratio determined by APD is 41%, the total net charge is + 6.5, the hydrophobicity of the peptide according to Wimley-White in the whole residue is 4.14, the molecular weight is 2714.297 Yes, the molecular formula is C123H199N41O25S2. The protein binding potential (Boman index) is 2.57 kcal/mol. The peptide sequence contains an even number of Cys and can form a defensin-like beta structure bound by dulsulfide bonds (~16-60 AA residues); spiral structures containing S-S bond(s) or multiple thioester bonds, as in lantibiotics. Theoretically, the crosslinked peptide created is a new AMP because it is not identified in known AMP databases and is characterized by antimicrobial activity, which is confirmed by studies conducted in the AMP DRAMP database.
Keywords: antimicrobial peptides, biological activity, charge, hydrophobicity, amino acid sequence
© Valieva Sh. S., Ulitina E. A., Tikhonov S. L., Tikhonova N. V., Timofeeva M. S., 2024
For citation: Valieva Sh. S., Ulitina E. A., Tikhonov S. L., Tikhonova N. V., Timofeeva M. S. A new cross-linked antimicrobial food peptide: physico-chemical properties and predicted biological activity. Scientific Journal of the Far Eastern State Technical Fisheries University. 2024; 69(3): 8–17 (in Russ.).
The article was submitted 10.09.2024; approved after reviewing 17.09.2024; accepted for publication 30.09.2024.