Научная статья
УДК 669.713.7
DOI: https://doi.org/10.48612/dalrybvtuz/2024-67-01
EDN: LSMZPP
Влияние эндогенных ферментов на свойства мышечной ткани ВБР в процессе вылова и переработкии
Татьяна Николаевна Пивненко
Дальневосточный государственный технический рыбохозяйственный университет;
доктор биологических наук, профессор, профессор кафедры Пищевая биотехнология, SPIN-код: 7443-7095, AuthorID: 817526,
Россия, Владивосток, e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript.
Аннотация. Приведены современные научные данные об эндогенных ферментативных системах, влияющих на катаболитические процессы, протекающие в мышечной ткани водных биологических объектов во время их вылова и переработки. Основное внимание уделено изменениям миофибриллярных белков и связанных с ними нуклеотидов. Оценивается возможность использования накопления производных распада АТФ как показателей порчи сырья. Показано влияние эндогенных протеолитических ферментов и трансфераз на процессы преобразования белков на различных этапах технологической переработки.
Ключевые слова: миофибриллярные белки, АТФ, нуклеотиды, катепсины, кальпаины, трансглутаминазы
1. Fraatz M.A., Rühl M., Zorn H. Food and feed enzymes // Adv. Biochem. Eng. Biotechnol. 2014. Vol. 143. Р. 229–256.
2. Seafood enzymes: utilization and influence on postharvest seafood quality. eds N. F.Haard and B. K.Simpson (New York: Marcel Dekker), 2002. 681 р.
3. Trincone A. Marine biocatalysts: enzymatic features and applications // Mar.Drugs. 2011. Vol. 9. Р. 478–499.
4. Fernandes P. Enzymes in fish and seafood processing frontiers // Bioengineering and Biotechnology. 2016. Vol. 4. Р. 1–14.
5. Пивненко Т.Н., Позднякова Ю.М., Михеев Е.В. Ферментные системы воднобиологических ресурсов и их роль в формировании качества продукции. М.: Лань, 2020. 280 с.
6. Vilhelmsson O. The state of enzyme biotechnology in the fish processing industry // Trends Food Sci. Technol. 1997. Vol. 8. Р. 266–270.
7. Пивненко Т.Н., Ковалев Н.Н. Сериновые протеиназы морских организмов: свойства, получение применение: монография. Владивосток: Дальрыбвтуз, 2015. 498 с.
8. Биотехнология рационального использования гидробионтов: учебник / под ред. О.Я. Мезеновой. СПб.: Лань, 2013. 216 с.
9. Кубасова Н.А., Цатурян А.К. Молекулярные механизмы работы актин-миозинового мотора в мышце // Успехи биологической химии. 2011. Т. 50. С. 233–282.
10. Adelstein R.S, Eisenberg E. Regulation and kinetics of actin-myosin-ATP interaction // Annu Rev Biochem. 1980. Vol. 49. Р. 921–956.
11. Iwamoto M., Yamanaka H., Abe H., Watabe S., Hashimoto K. Rigor-mortis progress and its temperature-dependency in several marine fishes // Nippon Suisan Gakk. 1990. Vol. 56. Р. 93–99.
12. Ando M., Banno A., Hitani M., Hirai H., Nakagawa T., Makinodan Y. Influence on post-mortem rigor of fish body and muscular ATP consumption by the destruction of spinal cord in several fishes // Fish Sci. 1996. Vol. 62. Р. 796–799.
13. Hashimoto A, Arai K. The effects of pH and temperature on the stability of myofibrillar Ca-ATPase from some fish species // Bull Jpn Soc Sci Fish. 1978. Vol. 44. Р. 1389–1393.
14. Антипова Л.В., Дворянинова О.П., Черкесов А.З. Биохимический механизм автолитических процессов мышечной ткани рыб // Вестник Воронежского государственного университета инженерных технологий. 2015. № 2. С. 92–97.
15. Kanoh S, Watabe S, Hashimoto K. ATPase activity of requiem shark myosin // Bull Jpn Soc Sci Fish. 1985. – Vol. 51. Р. 973–977.
16. Katoh N, Nozaki W, Komatsu I, Arai K. A new method for evaluation of the quality of frozen surimi from Alaska pollack // Bull Jpn Soc Sci Fish. 1979. Vol. 45. Р. 1027–1032.
17. Dingle J.R, Hines J.A. Extraction and properties of adenosine 5′-monophosphateamino hydrolase from prerigor and postrigor muscle cod // J Fish Res Bd Can. – 1967. Vol. 24(8). Р. 1717–30.
18. Харенко Е.Н., Жукова К.А. Посмертные изменения мышечной ткани минтая // Тр. ВНИРО. 2017. Т. 165. C. 127–133.
19. Hultin H. Postmortem biochemistry of meat and fish // J Chem Ed. 1984. Vol. 61. Р. 289–298.
20. Nakayama T, Da-Jia L, Ooi A. Tension changes of stressed and unstressed carp muscle in isometric rigor contraction and resolution // Nippon Suisan Gakk. 1992. Vol. 58. Р. 1517–1522.
21. Lowe T, Ryder J.M, Carrager J.F, Wells RMG. Flesh quality in snapper, Pagrus auratus, affected by capture stress // J Food Sci. 1993. Vol.58. Р. 770–773.
22. Surette M E. Isolation and immobilization of nucleotide catabolic enzymes for evaluation of fish freshness. M Sc thesis, Technical University of Nova Scotia, 1987.
23. Jiang S.T, Hwang B.S, Tsao C.Y. Effect of adenosine nucleotides and their derivatives on the denaturation of myofibrillar proteins in vitro during frozen storage at 20 C // J Food Sci. 1987. Vol. 52(1). Р. 117–123.
24. Tomioka K, Kuragano T, Yamamoto H, Endo K. Effect of storage temperature on the dephosphorylation of nucleotides in fish muscle // Nippon Suisan Gakk. 1987. Vol. 53(3). Р. 503–507.
25. Fraser D.I, Dingle J.R, Hines J.A, Nowlan S.C, Dyer W.J. Nucleotide degradation monitored by thin-layer chromatography and associated postmortem changes in relaxed cod muscle // J Fish Res Bd Can. 1967. Vol. 24(8). Р. 1837–1841.
26. Saito T, Arai K, Matsuyoshi M. A new method for estimating the freshness of fish // Bull Jpn Soc Sci Fish. 1959. Vol. 24(9). Р. 749–750.
27. Curran C.A., Poulter R.E., Brueton A., Jones N.R., Jones N.S.D. Effect of handling treatment on fillet yields and quality of tropical fish // J Food Technol. 1986. Vol. 21. Р. 301–310.
28. Nowlan S.S., Dyer W.J., Effect of Mincing on Glycolytic Activity in Prerigor Atlantic Cod (Gadus morhua) Muscle Stored in Ice or Frozen // Journal of the Fisheries Research Board of Canada. 2011. Vol. 31(4). Р. 473–476.
29. Tomioka K, Endo K. Properties of 5′-nucleotidase from carp skeletal muscle // Bull Jpn Soc Sci Fish. 1984. Vol. 50. – Р. 1739–44.
30. Itoh R., Kimura K. Occurrence of IMP-GMP 5′-nucleotidase in three fish species: A comparative study on Trachurus japonicus, Oncorhynchus masou masou and Triakis scyllium // Comp. Biochem. Physiol. B Biochem. Mol. Biol. 2002. Vol. 32. Р. 401–408.
31. Surette M., Gill T., MacLean S., Purification and characterization of purine nucleoside phosphorylase from Proteus vulgaris // Applied Environmental Microbiology. 1990. Vol. 56. Р. 1435–39.
32. Wu L, Pu H, Sun D-W. Novel techniques for evaluating freshness quality attributes of fish: A review of recent developments // Trends Food Sci. Tech. 2019. Vol. 83. Р. 259–273.
33. Kostić D. A., Dimitrijević D. S., Stojanović G. S., Palić I. R., Đrdević A. S., Ickovski J. D. Xanthine oxidase: isolation, assays of activity, and inhibition // J. Chem. 2015. Vol. 2. Р. 1–8.
34. Hong H, Regenstein J.M, Luo Y. The importance of ATP-related compounds for the freshness and flavor of post-mortem fish and shellfish muscle: A review // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2017. Vol. 57. Р. 1787–1798.
35. Karube H, Matsuoka S, Suzuki E, Watanabe K, Toyama. Determination of fish freshness with an enzyme sensor // J Agric Food Chem. 1984. Vol. 32. Р. 314–319.
36. Ефременко Ю.И., Мезенова О.Я. О возможности применения мультисенсорного метода определения степени свежести рыбы // Вестник молодёжной науки КГТУ. 2011. С. 15–19.
37. Thakur M.S., Ragavan K.V. Biosensors in food processing // J. Food Sci. Technol. 2013. Vol. 50. Р. 625–641.
38. Силкина Е.Н. Содержание гликогена и лактата в скелетных мышцах рыб при кратковременном интенсивном плавании летом и осенью // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. 1990. Т. 26. С. 68–72.
39. Nambudiri D.D, Gopakumar K. ATPase and lactate dehydrogenase activities in frozen stored fish muscle as indices of cold storage deterioration // J Food Sci. 1992. Vol. 57(1). Р. 72–76.
40. Nilsson K, Ekstrand B. The effect of storage on ice and various freezing treatments on enzymatic leakage in muscle tissues of rainbow trout (Oncorhynchus mykiss) // Z Lebensm Unters Forsch. 1993. Vol. 197(1). Р. 3–7.
41. Sriket C. Proteases in fish and shellfish: Role on muscle softening and prevention // International Food Research Journal. 2014. Vol. 21(1). Р. 433–445.
42. Delbarre-Ladrat C., Chéret R., Taylor R. VerrezBagnis V. Trends in postmortem aging in fish: Understanding of proteolysis and disorganization of the myofibrillar structure // Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 2006. Vol. 46(5). Р. 409–421.
43. Shigemura Y., Ando M., Harada K. Tsukamasa Y. Possible degradation of type I collagen in relation to yellowtail muscle softening during chilled storage // Fisheries Science. 2004. Vol. 70(4). Р.703–709.
44. Chéret R., Delbarre-Ladrat C., de Lamballerie-Anton M., Verrez-Bagnis V. Calpain and cathepsin activities in post mortem fish and meat muscles // Food Chemistry. 2006. Vol. 101(4). Р.1474–1479.
45. Goll D.E., Thompson V.F., Taylor R., Oual A. The calpain system and skeletal muscle growth // Can J Animal Sci. 1998. Vol. 12. P. 503–512.
46. Turk V., Stoka V., Vasiljeva O., Renko M., Sun T., Turk B. Cysteine cathepsins: from structure, function and regulation to new frontiers // Biochim.Biophys.Acta. 2012. Vol. 1824. Р. 68–88.
47. Kolodziejska I., Sikorski Z.E. Neutral and alkaline muscle proteases of marine fish and invertebrates – a review // J. Food Biochem. 996. Vol. 20. Р. 349–363.
48. Ohshima T., Suzuki T., Koizumi C. New developments in surimi technology. Trends Food Sci Technol 4:157–163, 1993. Reed G. Introduction. In: T Nagodawithana, G Reed, eds. Enzymes in Food Processing, 3rd ed. San Diego: Academic Press, 1993. P. 1–5.
49. Пивненко Т.Н. Применение трансглутаминазы в пищевой промышленности // Научные труды Дальрыбвтуза. 2021. Т. 55(1). С. 5–22.
50. Rachel N.M., Pelletier J.N. Biotechnological applications of transglutaminases // Biomolecules. 2013. Vol. 3. P. 870–888.
51. Zilda D.-S. Microbial transglutaminase: source, production and its role to improve surimi properties // Squalen Bull. Marine Fish. Postharvest Biotechnol. 2014. Vol. 9. P. 35–44.
52. Lanier T.C., Carvajal P., Yongsawatdigul J. Surimi gelation chemistry, In: Surimi and Surimi Seafood. : Park, J.W., Ed., Taylor and Francis, London. 2005. P. 435–489.
53. An H., Peters M.Y., Seymour T.A. Roles of endogenous enzymes in surimi gelation // Trends in Food Science and Technology. 1996. Vol. 7. P. 321–327.
54. Asagami T., Ogiwara M., Wakameda A., Noguchi S. F. Effect of microbial transglutaminase on the quality of frozen surimi made from various kinds of fish species // Fish Science. 1995. Vol. 61. P. 267–272.
55. Kaewudom P., Benjakuln S., Kijroongrojana K. Properties of surimi gel as influenced by fish gelatin and microbial transglutaminase // Food Biosci. 2013. Vol. 1. Р. 39–47.
56. Yin T., Park J.W. Optimum processing conditions for slowly heated surimi seafood using protease-laden Pacific whiting surimi // LWT Food Sci. Technol. 2015. Vol. 63. Р. 490–496.
57. Kimura I, Sugimoto M, Toyoda K, Seki N, Arai K, Fujita T. A Study on the crosslinking reaction of myosin in kamaboko «Suwari» gels // Nippon Suisan Gakk. 1991. Vol. 57. Р. 1389–1396.
58. Martin-Sanchez A.M., Navarro C., Perez-Alvarez J.A., Kuri V. Alternatives for Efficient and Sustainable Production of Surimi // Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety. 2009. Vol. 8(4). Р. 359–374.
59. Пивненко Т.Н., Карпенко Ю.В., Позднякова Ю.М., Кращенко В.В., Есипенко Р.В. Обоснование условий применения трансглутаминазы в технологии формованной продукции из обводненного рыбного сырья // Изв. вузов. Прикладная химия и биотехнология. 2021. Т. 11(2). С. 205–215.
60. Kataoka J, Ishizaki S, Tanaka M. Effects of chitosan on gelling of low quality surimi // J Muscle Foods. 1998. Vol. 9. Р. 209–220.
© Пивненко Т.Н., 2024
Для цитирования: Пивненко Т.Н. Влияние эндогенных ферментов на свойства мышечной ткани ВБР в процессе вылова и переработки // Научные труды Дальрыбвтуза. 2024. Т. 67, № 1. С. 6–30.
Статья поступила в редакцию 13.03.2024; одобрена после рецензирования 18.03.2024; принята к публикации 22.03.2024
Origrnal article
The effect of endogenous enzymes on the properties of the fish muscle tissue during the catch and processing
Tatyana N. Pivnenko
Far Eastern State Technical Fisheries University, Russia, Vladivostok,
Doctor Biological sciences, Professor, Professor of the Department of food biotechnology, SPIN-code: 7443-7095, AuthorID: 817526,
e-mail: Адрес электронной почты защищен от спам-ботов. Для просмотра адреса в вашем браузере должен быть включен Javascript.
Abstract. The presented review provides modern scientific data on endogenous enzymatic systems affecting the catabolithic processes in the muscle tissue of the aquatic biological objects during their catch and processing. The main attention is paid to changes of the myofibrillar proteins and the associated nucleotides. The possibility of using the accumulation of ATP decay derivatives as indicators of damage of raw materials is evaluated. The influence of endogenous proteolytic enzymes and transferases on protein transformation in various technological processing methods is shown.
Keywords: myofibrillar proteins, ATP, nucleotides, cathepsins, calpaines, transglutaminases
© Pivnenko T. N. , 2024
The article was submitted 13.03.2024 approved after reviewing 18.03.2024; accepted for publication 22.03.2024